林學與風景園林學院發表高水平論文

發布者:宣傳部—謝韓135彩票:2019-08-07浏覽次數:2385

  近日,我校林学与风景园林学院、亚热带农业生物资源保护与利用國家重點實驗室李建明教授研究团队在《Nature Communications》杂志(SCI一区,近5年平均影响因子13.691)在线发表了题为 “PAWH1 and PAWH2 are plant-specific components of an Arabidopsis endoplasmic reticulum-associated degradation complex”的研究论文。该论文以生物化学和遗传学为研究手段,结合质谱分析,在植物中鉴定到两个内质网介导蛋白质降解复合体的新组分PAWH1和PAWH2,并对它们的功能进行了研究。(doi.org/10.1038/s41467-019-11480-7)

  蛋白质是构成生命体的基本物质。由于自身遗传突变,体内外环境的变化,蛋白质在合成、折叠、组装和加工等过程中容易产生错误,从而对其功能造成严重影响。细胞会启动各种质量监控机制对错误折叠蛋白进行识别、修复,那些最终不能正确折叠的蛋白质将被降解。对于细胞中占很大比例的分泌蛋白和膜蛋白而言,它们在细胞质中合成后需要进入内质网腔内完成进一步的修饰和折叠,并受到内质网介导的蛋白质质量控制(ER protein Quality Control, ERQC)和相关的降解机制(ER-Associated protein Degradation, ERAD)所识别和调控。尽管目前对酵母和哺乳动物中内质网介导的蛋白质降解复合体的组分和功能有了较为深入的认识,但是在植物中的相关研究还十分有限。李建明教授研究团队在2015年首次报道了参与植物ERAD过程的植物特异性的组分EBS7,该组分能够与定位于内质网膜上的E3泛素连接酶HRD1互作并维持其其稳定性(PNAS, 2015, 112: 12205-12210)。为了深入研究EBS7的功能,该团队利用免疫共沉淀结合质谱鉴定的方法发现两个可以HRD1和EBS7均互作的同源蛋白,并命名为PAWH1和PAWH2。进一步的生化和遗传学实验证明,PAWH1和PAWH2定位于内质网膜上,并且与EBS7直接互作。在ebs7突变体中PAWH1和PAWH2的蛋白稳定性下降,当PAWH1和PAWH2基因同时突变后,EBS7和HRD1也表现出不稳定,表明ERAD复合体的组装和稳定性受到严格的遗传调控。此外,pawh1 pawh2双突变体表现出持续激活的UPR反应(Unfolded Protein Response),导致对ER stress和盐胁迫耐受性的下降。近年来,该研究团队围绕植物内质网蛋白质质量监控和降解研究发表了一系列开创性的研究成果【Mol Cell (2007) 26, 821-30; Plant Cell (2008) 20, 3418-29; PNAS (2009) 106,13612-17; Plant Cell, (2009) 21, 3792-3802; PNAS (2011) 108, 870-75. PNAS (2012) 109, 11437-42; Mol Plant (2012) 5, 929-940; Mol Plant (2013) 6, 985-987; PNAS (2015) 112, 12205-10; Plant Physiol (2018), 178, 1704~1719; Nat Commun (2019), 34920】。本研究将为今后深入解析植物内质网介导的蛋白质降解机制奠定基础。

  该论文的通讯作者为我校林学与风景园林学院李建明教授和刘林川教授,第一作者为中国科学院大学博士研究生林良光和张聪聪同学。本研究由国家自然科学基金委员会、中国科学院和华南农业大学等项目支助完成。

  另有激素生物学研究团队在植物科学前沿《Frontiers in Plant Science》(影响因子4.106)在线发表了题为 “Communications Between the Endoplasmic Reticulum and Other Organelles During Abiotic Stress Response in Plants”的综述文章。(在线网址https://doi.org/10.3389/fpls.2019.00749)。

  细胞器之间的互作是近年来细胞生物学领域的研究热点,不同细胞器之间的物质交流和信号传导是维持细胞正常生命活动的基础。为了适应不断变化的环境,植物已经进化出复杂的耐受机制,通过整合各种压力信号来协调植物的生长和发育,其中细胞器间的交流在维持植物细胞物质平衡和响应环境信号方面发挥着重要作用。内质网(ER)作为细胞中分布最广泛的细胞器,参与了脂质代谢、Ca2+ 平衡以及分泌蛋白和质膜蛋白的修饰、折叠、组装和质量控制等过程。ER通过高度保守的非折叠蛋白反应(unfolding protein response, UPR)途径与细胞核进行通信,以减轻不利环境下的内质网胁迫(ER stress)。尤其重要的是,近年来研究发现ER动态的网状结构可以与细胞中其它细胞器和内膜系统(如高尔基体、线粒体、叶绿体、过氧化物体、液泡和质膜)发生物理上的相互作用,并通过细胞器之间的多个膜接触位点(membrane contact sites,MCSs)进行交流。该综述详细总结了植物在非生物胁迫下ER和其它细胞器之间的信号和代谢物交流,同时介绍了ER和其它细胞器之间膜接触位点相关复合物的结构和功能,并提出了这一领域尚未解决的科学问题和今后的研究方向。

  我校林学与风景园林学院的刘林川教授和李建明教授分别为该论文的第一作者和通讯作者,亚热带农业生物资源保护与利用國家重點實驗室和林学与风景园林学院为该论文的第一完成单位。本研究受到国家自然科学基金和华南农业大学研究经费的资助。 (图文/林学与风景园林学院)


(責任編輯:謝韓)


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